Des psychrophiles à toutes les sauces
09/03/12

Plus écologiques, plus économiques

Une liste plutôt fournie. Le domaine de l’industrie, par exemple, se révèle particulièrement friand de psychrophiles. Et pour cause : ceux-ci possèdent trois sérieux avantages. D’abord, ils sont actifs à froid mais aussi à température ambiante. Les produits qui en contiennent n’auraient dès lors plus besoin d’être chauffés, que ce soit durant le processus de fabrication ou dans leur usage domestique. Ensuite, puisqu’ils sont très actifs, on peut donc en intégrer moins à la préparation et par conséquent réaliser des économies. Enfin, ils sont thermolabiles. Comprenez : ils perdent leurs propriétés lors d’une élévation de température. En d’autres termes, pour les neutraliser, il suffit d’augmenter un peu la température et le tour est joué.

L’exemple le plus populaire est sans doute celui des lessives « actives à froid. » Si vous ouvrez un baril de cette marque bien connue qui a fait de ce concept son cheval de bataille, vous remarquerez peut-être de minuscules grains gris au milieu de cette poudre blanche. Ces petites perles contiennent en réalité un peu de protéase, une subtilisine qui est l’enzyme industrielle la plus abondamment produite dans le monde. Cette subtilisine, agit en quelque sorte sur les salissures comme un glouton qui n’a pas besoin d’être chauffé pour devenir efficace. Pour la petite anecdote, c’est d’ailleurs Georges Feller et d’autres collaborateurs qui sont à l’origine de ce concept de poudres capables de travailler à froid. Un concept initial qu’ils avaient découvert dans le courant des années 1990 mais qui, faute d’avoir été protégé par un brevet, a fini par être massivement exploité par l’industrie…

Une « erreur de débutant » qui n’a plus été répétée par la suite, lorsque l’équipe liégeoise a travaillé en collaboration avec la firme belge Puratos, spécialisée dans la préparation de matières premières pour boulangers et pâtissiers. L’objectif était de parvenir à isoler la xylanase, une enzyme issue de la bactérie antarctique  P. haloplanktis qui sera utilisée pour améliorer la qualité du pain. « La xylanase coupe en petits morceaux la farine boulangère, décrit Georges Feller. Ce qui permet à la pâte de pouvoir lever beaucoup plus, d’être plus légère et plus moelleuse. Et comme elle est instable à la cuisson, les éventuels effets rémanents disparaissent par la suite. »

Autre application alimentaire, pour laquelle le laboratoire de biochimie a aussi déposé un brevet : la lactase. Une enzyme une nouvelle fois issue d’une bactérie antarctique, que toutes les personnes qui ne supportent pas le lactose (une intolérance dont souffrirait environ 75% de la population mondiale !) devraient particulièrement apprécier. À partir d’un certain âge, ce sucre que l’on retrouve majoritairement dans les produits laitiers Poudre lessiven’est plus correctement digéré (c’est-à-dire coupé en deux) par l’organisme, ce qui provoque des soucis de digestion. La lactase, quant à elle, va pouvoir hydrolyser (ou cliver) le lactose en glucose et en galactose, des sucres qui seront plus facilement assimilés et ceci dès le stockage du lait à froid. Cette enzyme froide est également utilisée dans la fabrication du tagatose (Lire l’article : L’enzyme qui produit du sucre), ce sucre commercialisé par la société belge Nutrilab, possédant un pouvoir édulcorant naturel  et permettant d’éviter les réactions diabétiques

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