L'enzyme qui produit du sucre
14/12/10

Le secteur alimentaire est toujours à la recherche d’un substitut au saccharose trop calorique. Une entreprise limbourgeoise estime l’avoir trouvé avec le tagatose. Pour le produire en quantités industrielles, elle a fait appel au Centre d’Ingénierie des Protéines de l’ULg, qui a travaillé sur une enzyme particulièrement efficace et rentable pour la production de ce sucre : la lactase froide.

sucreLe sucre (saccharose) a beau être présenté par ses producteurs comme le plus petit des grands plaisirs, c’est également l’un des facteurs majeurs d’une série de problèmes de santé qui frappent notre société, comme par exemple l’obésité. Remplacer le saccharose par des substances moins caloriques est ainsi devenu l’un des objectifs prioritaires du secteur alimentaire qui lance sur le marché de plus en plus de produits diététiques avec pour objectif de retrouver ou simplement de conserver la ligne et d’améliorer notre santé. Le marché des édulcorants s’est considérablement développé ces dernières années avec son lot régulier de controverses notamment en ce qui concerne l’un des plus connus d'entre eux, l'aspartame. C’est pourquoi les entreprises agro-alimentaires sont en permanence à la recherche d’un substitut naturel au saccharose qui ait le goût du sucre, l’aspect du sucre et la texture du sucre sans en avoir les calories. La firme limbourgeoise Nutrilab semble l’avoir trouvé avec le tagatose. Encore faut-il le produire à l’échelle industrielle. C’est ici qu’entre en jeu le Centre d’Ingénierie des Protéines de l’ULg (CIP).

Enzyme froide

«Nutrilab nous a contactés au mois de mai 2009 suite aux travaux que nous avions publié sur une enzyme originaire de l’Antarctique», explique Jean-Marie François chef du projet qui, sous la direction des professeurs Moreno Galleni et Bernard Joris, a mobilisé une équipe de chercheurs du CIP composée d’Etienne Baise, Alain Brans et Michael Delmarcelle. Cette enzyme provient d’un micro-organisme psychrophile (Pseudoalteromonas haloplanktis), c-à-d qui vit dans un environnement à basse température. L’enzyme en question est une lactase, que l’on appelle, vu son origine, une lactase froide. »  La lactase, est une enzyme assez répandue (ou commune) qui hydrolyse le lactose, un sucre que l’on trouve principalement dans les produits laitiers. Elle décompose donc le lactose en glucose et galactose, des oses (sucres simples non hydrolysables) qui pourront ensuite être absorbés par l’organisme. L’activité des lactases est très importante chez le nouveau-né et diminue ensuite durant l’enfance. Cette diminution des lactases – voire son absence dans certaines populations, notamment en Asie  – explique en partie que certains adultes supportent moins bien le lait. Mais ici, c’est le rôle qu’elle joue dans la production du tagatose qui nous intéresse.

Après hydrolyse du lactose, on retrouve donc du glucose et du galactose. A ce stade intervient une autre enzyme (appelée isomérase) qui va convertir le galactose en tagatose. Le tagatose est donc un isomère du galactose. Ce qui a suscité l’intérêt de Nutrilab est le fait que la lactase peut être efficace à basse température et donc travailler alors que le lait est conservé dans un frigo (aux alentours de 4°C). De plus, une réaction enzymatique est une réaction totalement naturelle qui permet de remplacer les procédés chimiques également utilisés pour extraire le tagatose du lactose. Enfin, l’utilisation d’enzymes devrait être moins onéreuse que la méthode chimique de séparation. Encore faut-il passer du stade du laboratoire au stade industriel. C’est le défi qu’a relevé avec succès l’équipe du CIP.  


Page : 1 2 3 suivante